Charakterisierung der Wechselwirkungen und der Stabilität von Biomolekülen
Bei der Kalorimetrie werden Wärmemengenänderungen von chemischen Reaktionen oder physikalischen Vorgängen gemessen.
Die Kalorimetrie basiert auf der Tatsache, dass alle chemischen Reaktionen von einer Energieänderung begleitet werden, die i. d. R. mit einer Wärmeabgabe (exotherm) oder -aufnahme (endotherm) verbunden ist. Die Mikrokalorimetrie ist eine hochempfindliche Variante dieses Verfahrens. Dabei werden sehr geringe Wärmemengenänderungen in kleinen Probenvolumen gemessen, sodass das Verfahren auch für Biomaterialien geeignet ist.
Die Mikrokalorimetrie wird zur Untersuchung von Reaktionen mit Biomolekülen eingesetzt. Hierzu gehören Wechselwirkungen zwischen Molekülen und konformationelle Änderungen wie die Proteinfaltung. Die Anwendungen reichen von der Bestätigung geplanter Bindungsziele in der Erforschung kleinmolekularer Arzneimittel bis zur Entwicklung stabiler Biotherapeutika.
Diese Prozesse werden häufig mit zwei kalorimetrischen Techniken untersucht: Isotherme Titrationskalorimetrie (ITC) und Dynamische Differenzkalorimetrie (DSC).
Bestimmung der Bindungsparameter von Biomolekülen in einer einzigen Analyse
Die Isothermale Titrationskalorimetrie (ITC) wird zur Untersuchung des Bindungsverhaltens von Biomolekülen verwendet. Sie ist ein wichtiges Werkzeug für die Entwicklung von Arzneimitteln und die Untersuchung und Regulation von Proteinwechselwirkungen.
Bei der ITC erfolgt eine direkte Messung der Wärme, die bei einem biomolekularen Bindungsereignis abgegeben oder aufgenommen wird. Dies ermöglicht die genaue Bestimmung der Bindungskonstanten (KD), der Reaktionsstöchiometrie (n), der Enthalpie (∆H) und der Entropie (ΔS).
Die ITC wird für folgende Zwecke eingesetzt:
Hochwertige Proteinstabilitätsanalysen im regulierten Umfeld
Die Dynamische Differenzkalorimetrie (DDK) ist ein Verfahren zur Aufklärung der Stabilität von Proteinen und anderen Biomolekülen. Sie findet eine breite Anwendung in den Bereichen Protein-Engineering, rationales Wirkstoffdesign und biopharmazeutische Produktion, in denen die Entwicklung stabiler Proteine ein entscheidendes Ziel ist.
Die DDK ist ein wichtiges thermisches Analyseverfahren, bei dem die in einem Biomolekül auftretenden Wärmemengenänderungen während einer kontrollierten Erhöhung oder Erniedrigung der Temperatur gemessen werden. Sie ermöglicht die Untersuchung von Materialien in ihrem nativen Zustand.
Die DDK ermöglicht:
Wir bieten die Mikrokalorimeter MicroCal PEAQ-ITC und MicroCal PEAQ-DSC an, die seit den 1970er Jahren hergestellt werden. Die MicroCal-Reihe ist führend in den Bereichen Biowissenschaften sowie Arzneimittelforschung und -entwicklung.
Weitere Informationen zur MicroCal-Produktpalette finden Sie unten.
MicroCal PEAQ-ITCHochempfindliche Messung aller Bindungsparameter. |
MicroCal PEAQ-ITC AutomatedHochproduktive Messung mehrerer Bindungsparameter. |
MicroCal PEAQ-DSC AutomatedHochwertige Proteinstabilitätsanalysen im regulierten Umfeld |
MicroCal PEAQ-DSCHochwertige Analysen der Proteinstabilität für Forschungsanwendungen |
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| Technologie | ||||
| Isotherme Titrationskalorimetrie (ITC) | ||||
| Dynamische Differenzkalorimetrie (DDK) | ||||
| Probendurchsatz | ||||
