グレーティング結合干渉:ラベルフリータンパク質相互作用研究の新しい方法

植物のロイシンリッチリピート受容体キナーゼ(LRR-RKs)は、ペプチドやタンパク質のリガンドだけでなく、小さな分子も検出できます。これらのLRR-RKSの多くは、高親和性リガンド結合と受容体結合のためにSERKファミリー共受容体に依存しています。ここでは、グレーティング結合干渉(GCI)に基づくラベルフリー表面バイオセンサーを使用して、さまざまなLRR-RKと認識リガンドおよびSERKファミリー共受容体との相互作用を解析することができます。

この新しい技術により、それぞれの分子量に関係なく、高感度で結合パートナーを分析することができます。必要な組換えタンパク質と検体の量が比較的少ないため、GCIは重要な成分が少ない実験に最適です。

分離された受容体LRR-細胞外ドメインが劇的に異なる結合親和性でそれぞれのリガンドに結合するのに対し、SERKファミリー共受容体は同様の動態でリガンド関連受容体に結合することを示しています。これらの相互作用研究は、活性シグナル伝達ユニットの形成と活性化に対する受容体、リガンド、および共受容体の相対的な寄与を正確に示しています。GCIは、新しい受容体―リガンドペアや、将来のさらなる共受容体を特定するための強力なツールになると予想しています。

植物のロイシンリッチリピート受容体キナーゼ(LRR-RKs)は、ペプチドやタンパク質のリガンドだけでなく、小さな分子も検出できます。これらのLRR-RKSの多くは、高親和性リガンド結合と受容体結合のためにSERKファミリー共受容体に依存しています。ここでは、グレーティング結合干渉(GCI)に基づくラベルフリー表面バイオセンサーを使用して、さまざまなLRR-RKと認識リガンドおよびSERKファミリー共受容体との相互作用を解析することができます。

この新しい技術により、それぞれの分子量に関係なく、高感度で結合パートナーを分析することができます。必要な組換えタンパク質と検体の量が比較的少ないため、GCIは重要な成分が少ない実験に最適です。

分離された受容体LRR-細胞外ドメインが劇的に異なる結合親和性でそれぞれのリガンドに結合するのに対し、SERKファミリー共受容体は同様の動態でリガンド関連受容体に結合することを示しています。これらの相互作用研究は、活性シグナル伝達ユニットの形成と活性化に対する受容体、リガンド、および共受容体の相対的な寄与を正確に示しています。GCIは、新しい受容体―リガンドペアや、将来のさらなる共受容体を特定するための強力なツールになると予想しています。

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