構造に基づく配列分析を使用して、高等植物間で保存され、これまでに特徴づけられていなかったCIFペプチドを明らかにします。既知および新規のCIFを使用した定量結合アッセイは、相同LRR-RK GSO1/SGN3およびGSO2が、異なる発生プロセスを制御するために独自のペプチド結合特性を進化させたことが示唆しています。定量的な生化学的相互作用スクリーニング、CIFペプチドアンタゴニスト、遺伝子解析は、SERKタンパク質がGSO1/SGN3およびGSO2受容体の活性化に必要な、必須の補助受容体キナーゼであることを示しています。
植物の配列が異なるペプチドホルモンを認識するためのメカニズムのフレームワークを提供しています。
植物は、ロイシンリッチリピート受容体キナーゼ(LRR-RK)を用いて、細胞表面で配列の異なるペプチドホルモンを感知しています。内胚葉でカスパリー線形成を調節するLRR-RK GSO1/SGN3の3.0Åの結晶構造は、大きならせん状のエクトドメインを明らかにします。このドメインは、チロシルタンパク質スルホトランスフェラーゼTPST/SGN2によってチロシン硫酸化される21アミノ酸のCIFペプチドリガンドとの結合プラットフォームを提供します。GSO1/SGN3は、スルホチロシンの結合ポケットを備えており、CIF2とのバックボーン相互作用を拡張します。
定量的な生化学的比較により、GSO1/SGN3-CIF2は、植物で知られる最強の受容体とリガンドのペアの1つであることが明らかになっています。試験管内でのCIF2結合と試験管内でのGSO1/SGN3機能を阻害するには、複数のミスセンス変異が必要です。
構造に基づく配列分析を使用して、高等植物間で保存され、これまでに特徴づけられていなかったCIFペプチドを明らかにします。既知および新規のCIFを使用した定量結合アッセイは、相同LRR-RK GSO1/SGN3およびGSO2が、異なる発生プロセスを制御するために独自のペプチド結合特性を進化させたことが示唆しています。定量的な生化学的相互作用スクリーニング、CIFペプチドアンタゴニスト、遺伝子解析は、SERKタンパク質がGSO1/SGN3およびGSO2受容体の活性化に必要な、必須の補助受容体キナーゼであることを示しています。
植物の配列が異なるペプチドホルモンを認識するためのメカニズムのフレームワークを提供しています。
