본 연구에서는 구조 유도 염기서열 분석을 사용하여 이전에 특성이 분석되지 않은 고등 식물 간에 보존된 CIF 펩타이드를 발견합니다. 알려진 CIFS와 새로운 CIFS를 사용한 정량적 결합 분석은 동족 LRR-RK GSO1/SGN3 및 GSO2가 서로 다른 발달 프로세스를 제어하기 위해 고유한 펩타이드 결합 특성을 발전시켰음을 시사합니다. 정량적 생화학적 상호작용 선별, CIF 펩타이드 길항제 및 유전자 분석은 SERK 단백질이 GSO1/SGN3 및 GSO2 수용체 활성화에 필요한 필수 공동 수용체 키나아제임을 시사합니다.
본 연구에서는 식물의 염기서열 분지 펩타이드 호르몬의 인식을 위한 기전적 프레임워크를 제공합니다.
식물은 류신 풍부 반복 수용체 키나아제(LRR-RK)를 사용하여 세포 표면에서 염기서열 분지 펩타이드 호르몬을 감지합니다. 진피 내 카스파리안 스트립 형성을 조절하는 LRR-RK GSO1/SGN3의 3.0-Å 결정 구조는 큰 나선 모양의 엑토도메인을 보여줍니다. 이 영역은 티로실단백질 설포트랜스페라제 TPST/SGN2에 의해 황산화된 티로신인 21개 아미노산 CIF 펩타이드 리간드에 대한 결합 플랫폼을 제공합니다. GSO1/SGN3은 설포티로신을 위한 결합 포켓을 갖추고 있으며 CIF2와 확장된 백본 상호작용을 합니다.
정량적 생화학적 비교는 GSO1/SGN3–CIF2가 식물에 알려진 가장 강력한 수용체-리간드 쌍 중 하나임을 보여줍니다. 체외 CIF2 결합과 체내 GSO1/SGN3 기능을 차단하려면 여러 가지 과오 돌연변이가 필요합니다
본 연구에서는 구조 유도 염기서열 분석을 사용하여 이전에 특성이 분석되지 않은 고등 식물 간에 보존된 CIF 펩타이드를 발견합니다. 알려진 CIFS와 새로운 CIFS를 사용한 정량적 결합 분석은 동족 LRR-RK GSO1/SGN3 및 GSO2가 서로 다른 발달 프로세스를 제어하기 위해 고유한 펩타이드 결합 특성을 발전시켰음을 시사합니다. 정량적 생화학적 상호작용 선별, CIF 펩타이드 길항제 및 유전자 분석은 SERK 단백질이 GSO1/SGN3 및 GSO2 수용체 활성화에 필요한 필수 공동 수용체 키나아제임을 시사합니다.
본 연구에서는 식물의 염기서열 분지 펩타이드 호르몬의 인식을 위한 기전적 프레임워크를 제공합니다.
