Caractérisation des interactions et de la stabilité des biomolécules
La calorimétrie est la science qui mesure les échanges de chaleur associés à des réactions chimiques ou à des événements physiques.
La calorimétrie repose sur le fait que toute réaction chimique implique une variation d'énergie, généralement accompagnée d'une libération (exothermique) ou d'une absorption (endothermique) de chaleur. La microcalorimétrie est un développement ultrasensible de cette technique, qui mesure des variations infimes de chaleur sur de très petits volumes d'échantillon, ce qui en fait une technique adaptée au matériel biologique.
La microcalorimétrie est utilisée pour l'étude de réactions impliquant des biomolécules, comme les interactions entre molécules ou les changements de conformation tels que le repliement des protéines. La palette des applications va de la confirmation de l'intégrité d'une cible dans la découverte de molécules bioactives, au développement de systèmes biothérapeutiques stables.
Ces processus sont souvent étudiés à l'aide de deux techniques calorimétriques : la titration calorimétrique isotherme (ITC) et la calorimétrie différentielle à balayage (DSC).
Détermine les paramètres de liaison des biomolécules en une unique analyse
La titration calorimétrique isotherme (ITC) est utilisée pour analyser les paramètres qui influencent les interactions entre biomolécules. C'est un outil indispensable pour la conception de médicaments et l'études de la régulation des interactions entre les protéines.
L'ITC mesure directement la chaleur libérée ou absorbée durant un événement de reconnaissance biomoléculaire. Ceci permet une détermination précise des constantes de dissociation (KD), de la stœchiométrie (n), de l'enthalpie (∆H) et de l'entropie (ΔS) de l'interaction.
L'ITC est utilisée pour :
Analyse de la stabilité des protéines comme référence absolue pour l’enviro...
La Calorimétrie Différentielle à Balayage (DSC) est une technique permettant de comprendre la stabilité des protéines et d'autres biomolécules. Elle est largement appliquée en ingénierie des protéines, pour la conception rationnelle de médicaments et la production biopharmaceutique, lorsque le développement de protéines stables est un objectif critique.
La DSC est une technique analytique majeure qui mesure l'émission ou l'absorption de chaleur d'une biomolécule lors d'une augmentation ou d'une diminution contrôlée de la température. Ceci permet l'étude des molécules dans un état natif.
La DSC permet :
Nous proposons les microcalorimètres MicroCal PEAQ-ITC et MicroCal PEAQ-DSC fabriqués depuis les années 1970. La gamme MicroCal est la plus utilisée pour les sciences de la vie ainsi que pour la recherche et le développement de médicaments.
Découvrez ci-dessous la gamme de produits MicroCal.
MicroCal PEAQ-ITCMesure à haute sensibilité de tous les paramètres d'une interaction. |
MicroCal PEAQ-ITC automatiséMesure à forte productivité de plusieurs paramètres de liaison. |
Système automatisé MicroCal PEAQ-DSCAnalyse de la stabilité des protéines comme référence absolue pour l’environnement réglementé |
Système MicroCal PEAQ-DSCAnalyse de la stabilité des protéines comme référence absolue pour des applications en recherche |
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| Technologie | ||||
| Titration Calorimétrique Isotherme (ITC) | ||||
| Calorimétrie Différentielle à Balayage (DSC) | ||||
| Débit d'échantillon | ||||
