Anorganische Polyphosphate (polyPs) sind lineare Polymere aus Orthophosphat-Einheiten, die durch Phosphoanhydrid-Bindungen verbunden sind. Wir berichten hier, dass bakterielle, archaeale und eukaryotische konservierte Histidin-α-helikale (CHAD)-Domänen spezifische polyP-bindende Module sind. Kristallstrukturen zeigen, dass CHAD-Domänen aus zwei Vier-Helix-Bündeln bestehen, die eine zentrale Pore bilden, die von konservierten grundlegenden Oberflächenbereichen umgeben ist. Verschiedene CHAD-Domänen binden polyPs mit Dissoziationskonstanten, die vom Nano- bis zum mittleren Mikromolarbereich reichen, aber keine Nukleinsäuren. Komplexe CHAD-polyP-Strukturen zeigen die Phosphatpolymerbindung über die zentrale Pore und entlang der beiden grundlegenden Oberflächenbereiche. Die Mutationsanalyse von TSCHAD-polyP-Schnittstellenrückständen validiert die komplexe Struktur.
Das Vorhandensein einer CHAD-Domäne im polyPase ygiF erhöht seine enzymatische Aktivität. Das einzige bekannte CHAD-Protein der Pflanze Ricinus communis befindet sich im Nukleus/Nukleolus, wenn es in Schaumkresse- und Tabakpflanzen exprimiert wird, was darauf hindeutet, dass Pflanzen in diesen Kompartimenten polyPs beherbergen könnten. Wir schlagen vor, CHAD-Domänen zu verwenden, um die Eigenschaften von polyP-metabolisierenden Enzymen zu verändern und polyP-Speicher in eukaryotischen Zellen und Geweben gezielt zu lokalisieren.
Anorganische Polyphosphate (polyPs) sind lineare Polymere aus Orthophosphat-Einheiten, die durch Phosphoanhydrid-Bindungen verbunden sind. Wir berichten hier, dass bakterielle, archaeale und eukaryotische konservierte Histidin-α-helikale (CHAD)-Domänen spezifische polyP-bindende Module sind. Kristallstrukturen zeigen, dass CHAD-Domänen aus zwei Vier-Helix-Bündeln bestehen, die eine zentrale Pore bilden, die von konservierten grundlegenden Oberflächenbereichen umgeben ist. Verschiedene CHAD-Domänen binden polyPs mit Dissoziationskonstanten, die vom Nano- bis zum mittleren Mikromolarbereich reichen, aber keine Nukleinsäuren. Komplexe CHAD-polyP-Strukturen zeigen die Phosphatpolymerbindung über die zentrale Pore und entlang der beiden grundlegenden Oberflächenbereiche. Die Mutationsanalyse von TSCHAD-polyP-Schnittstellenrückständen validiert die komplexe Struktur.
Das Vorhandensein einer CHAD-Domäne im polyPase ygiF erhöht seine enzymatische Aktivität. Das einzige bekannte CHAD-Protein der Pflanze Ricinus communis befindet sich im Nukleus/Nukleolus, wenn es in Schaumkresse- und Tabakpflanzen exprimiert wird, was darauf hindeutet, dass Pflanzen in diesen Kompartimenten polyPs beherbergen könnten. Wir schlagen vor, CHAD-Domänen zu verwenden, um die Eigenschaften von polyP-metabolisierenden Enzymen zu verändern und polyP-Speicher in eukaryotischen Zellen und Geweben gezielt zu lokalisieren.
