Las quinasas receptoras de repetición ricas en leucina vegetal (LRR-RK) son capaces de detectar moléculas pequeñas, así como ligandos péptidos o proteínas. Muchos de esos LRR-RK dependen de los correceptores de la familia SERK para la unión de ligandos de alta afinidad y la asociación de receptores. Aquí, caracterizamos las interacciones de varios LRR-RK con sus ligandos cognados y correceptores de la familia SERK con un biosensor de superficie libre de etiquetas basado en interferometría acoplada de rejilla (GCI).
Esta novedosa técnica permite el análisis de los socios de unión independientemente de su peso molecular respectivo y con alta sensibilidad. Debido a la cantidad comparablemente baja de proteína recombinante y analito necesario, GCI es una excelente alternativa para experimentos en los que los componentes clave son escasos.
Demostramos que los receptores aislados de ectodominios LRR se unen a sus respectivos ligandos con afinidades de unión drásticamente diferentes, mientras que los correceptores de la familia SERK se unen a los receptores asociados a los ligandos con cinética similar. Estos estudios de interacción señalan las contribuciones relativas de los receptores, ligando y correceptores a la formación y activación de las unidades de señalización activas. Prevemos que la GCI es una herramienta poderosa para ayudar a identificar nuevos pares receptor-ligando, así como otros correceptores en el futuro.
Las quinasas receptoras de repetición ricas en leucina vegetal (LRR-RK) son capaces de detectar moléculas pequeñas, así como ligandos péptidos o proteínas. Muchos de esos LRR-RK dependen de los correceptores de la familia SERK para la unión de ligandos de alta afinidad y la asociación de receptores. Aquí, caracterizamos las interacciones de varios LRR-RK con sus ligandos cognados y correceptores de la familia SERK con un biosensor de superficie libre de etiquetas basado en interferometría acoplada de rejilla (GCI).
Esta novedosa técnica permite el análisis de los socios de unión independientemente de su peso molecular respectivo y con alta sensibilidad. Debido a la cantidad comparablemente baja de proteína recombinante y analito necesario, GCI es una excelente alternativa para experimentos en los que los componentes clave son escasos.
Demostramos que los receptores aislados de ectodominios LRR se unen a sus respectivos ligandos con afinidades de unión drásticamente diferentes, mientras que los correceptores de la familia SERK se unen a los receptores asociados a los ligandos con cinética similar. Estos estudios de interacción señalan las contribuciones relativas de los receptores, ligando y correceptores a la formación y activación de las unidades de señalización activas. Prevemos que la GCI es una herramienta poderosa para ayudar a identificar nuevos pares receptor-ligando, así como otros correceptores en el futuro.
