Las plantas detectan diferentes partes del espectro de la luz del sol utilizando distintos fotorreceptores, que se señalizan a través de la E3 ubiquitina ligasa COP1. Aquí analizamos por qué muchos factores de transcripción que interactúan con COP1 y fotorreceptores albergan motivos de Val-Pro (VP) divergentes en secuencias que unen COP1 con diferentes afinidades de unión.
Las estructuras cristalinas de los motivos VP del fotorreceptor UV-B UVR8 y el factor de transcripción HY5 en complejo con COP1, los ensayos de unión cuantitativa y los experimentos genéticos inversos sugieren que UVR8 y HY5 compiten por COP1. La fotoactivación de UVR8 conduce a la unión cooperativa de alta afinidad de su motivo VP y su núcleo fotosensible a COP1, lo que la unión de COP1 a su sustrato HY5. Las quimeras motivo UVR8–VP sugieren que la especificidad de la señalización UV-B reside en el núcleo del fotorreceptor UVR8. Los diferentes complejos de motivo de péptido COP1–VP destacan las características específicas de secuencia necesarias para la focalización de COP1. Los fotorreceptores de luz azul CRY1 y CRY2 también compiten con los factores de transcripción para la unión de COP1 utilizando motivos VP similares.
Por lo tanto, nuestro trabajo revela que diferentes fotorreceptores y sus componentes de señalización compiten por COP1 a través de un mecanismo conservado para controlar diferentes cascadas de señalización luminosa.
Las plantas detectan diferentes partes del espectro de la luz del sol utilizando distintos fotorreceptores, que se señalizan a través de la E3 ubiquitina ligasa COP1. Aquí analizamos por qué muchos factores de transcripción que interactúan con COP1 y fotorreceptores albergan motivos de Val-Pro (VP) divergentes en secuencias que unen COP1 con diferentes afinidades de unión.
Las estructuras cristalinas de los motivos VP del fotorreceptor UV-B UVR8 y el factor de transcripción HY5 en complejo con COP1, los ensayos de unión cuantitativa y los experimentos genéticos inversos sugieren que UVR8 y HY5 compiten por COP1. La fotoactivación de UVR8 conduce a la unión cooperativa de alta afinidad de su motivo VP y su núcleo fotosensible a COP1, lo que la unión de COP1 a su sustrato HY5. Las quimeras motivo UVR8–VP sugieren que la especificidad de la señalización UV-B reside en el núcleo del fotorreceptor UVR8. Los diferentes complejos de motivo de péptido COP1–VP destacan las características específicas de secuencia necesarias para la focalización de COP1. Los fotorreceptores de luz azul CRY1 y CRY2 también compiten con los factores de transcripción para la unión de COP1 utilizando motivos VP similares.
Por lo tanto, nuestro trabajo revela que diferentes fotorreceptores y sus componentes de señalización compiten por COP1 a través de un mecanismo conservado para controlar diferentes cascadas de señalización luminosa.
