Les récepteurs kinases à répétitions riches en leucine (LRR-RK) sont capables de détecter les petites molécules ainsi que les ligands peptidiques ou protéiques. Bon nombre de ces LRR-RK dépendent des co-récepteurs de la famille de récepteurs kinases de l'embryogenèse somatique (SERK) pour la liaison de ligands et l'association de récepteurs de haute affinité. Ici, nous caractérisons les interactions de divers LRR-RK avec leurs ligands apparentés et les co-récepteurs de la famille SERK en utilisant un biocapteur de surface sans marquage basé sur l'interférométrie couplée à un réseau (GCI).
Cette nouvelle technique permet d'analyser les partenaires de liaison indépendamment de leur masse moléculaire respective et avec une sensibilité élevée. En raison de la faible quantité de protéines recombinantes et d'analytes nécessaires, la GCI est une excellente alternative pour les expériences où les composants clés sont limités.
Nous montrons que les ectodomaines LRR des récepteurs isolés se lient à leurs ligands respectifs avec des affinités de liaison radicalement différentes, tandis que les co-récepteurs de la famille SERK se lient aux récepteurs associés aux ligands avec une cinétique similaire. Ces études d'interaction mettent en évidence les contributions relatives des récepteurs, des ligands et des co-récepteurs à la formation et à l'activation d'unités de signalisation actives. Nous voyons la GCI comme un outil puissant pour aider à identifier de nouvelles paires récepteur-ligand ainsi que d'autres co-récepteurs à l'avenir.
Les récepteurs kinases à répétitions riches en leucine (LRR-RK) sont capables de détecter les petites molécules ainsi que les ligands peptidiques ou protéiques. Bon nombre de ces LRR-RK dépendent des co-récepteurs de la famille de récepteurs kinases de l'embryogenèse somatique (SERK) pour la liaison de ligands et l'association de récepteurs de haute affinité. Ici, nous caractérisons les interactions de divers LRR-RK avec leurs ligands apparentés et les co-récepteurs de la famille SERK en utilisant un biocapteur de surface sans marquage basé sur l'interférométrie couplée à un réseau (GCI).
Cette nouvelle technique permet d'analyser les partenaires de liaison indépendamment de leur masse moléculaire respective et avec une sensibilité élevée. En raison de la faible quantité de protéines recombinantes et d'analytes nécessaires, la GCI est une excellente alternative pour les expériences où les composants clés sont limités.
Nous montrons que les ectodomaines LRR des récepteurs isolés se lient à leurs ligands respectifs avec des affinités de liaison radicalement différentes, tandis que les co-récepteurs de la famille SERK se lient aux récepteurs associés aux ligands avec une cinétique similaire. Ces études d'interaction mettent en évidence les contributions relatives des récepteurs, des ligands et des co-récepteurs à la formation et à l'activation d'unités de signalisation actives. Nous voyons la GCI comme un outil puissant pour aider à identifier de nouvelles paires récepteur-ligand ainsi que d'autres co-récepteurs à l'avenir.
